стидин)
Гетероциклічні: триптофан, гістидин.
По класах аміноацил-тРНК-синтетаз
· Клас I: валін, ізолейцин, лейцин, цистеїн, метіонін, глутамат, глутамін, аргінін, тирозин, триптофан
· Клас II: гліцин, аланін, пролін, серин, треонін, аспартат, аспарагін, гістидин, фенілаланін
Для амінокислоти лізин існують аміноацил-тРНК-синтетази обох класів.
фізичний електрохімічний білок амінокислота
4. Білки
Білки (протеїни, поліпептиди) - високомолекулярні органічні речовини, що складаються із сполучених в ланцюжок пептидного зв'язком альфа-амінокислот. У живих організмах амінокислотний склад білків визначається генетичним кодом, при синтезі в більшості випадків використовується 20 стандартних амінокислот. Безліч їх комбінацій створюють молекули білків з великою різноманітністю властивостей. Крім того, амінокислотні залишки у складі білка часто піддаються посттрансляційних модифікаціям, які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його «роботи» в клітині. Часто в живих організмах кілька молекул різних білків утворюють складні комплекси, наприклад, фотосинтетичний комплекс.
lt; # justify gt; Функції білків в клітинах живих організмів більш різноманітні, ніж функції інших біополімерів - полісахаридів і ДНК. Так, білки-ферменти каталізують протікання біохімічних реакцій і грають важливу роль в обміні речовин. Деякі білки виконують структурну або механічну функцію, утворюючи цитоскелет, що підтримує форму клітин. Також білки відіграють ключову роль в сигнальних системах клітин, при імунній відповіді і в клітинному циклі.
Білки - важлива частина харчування тварин і людини (основні джерела: м'ясо, птиця, риба, молоко, горіхи, бобові, зернові; у меншій мірі: овочі, фрукти, ягоди та гриби), оскільки в їх організмах не можуть синтезуватися всі необхідні амінокислоти і частина повинна надходити з білковою їжею. В процесі травлення ферменти руйнують спожиті білки до амінокислот, які використовуються для біосінте?? а власних білків організму або піддаються подальшому розпаду для отримання енергії.
Визначення амінокислотної послідовності перша білка - інсуліну - методом секвенування білків прінеслоФредеріку Сенгеру Нобелівську премію з хімії в 1958 році. Перші тривимірні структури білків гемоглобіну іміоглобіна були отримані методом дифракції рентгенівських променів, відповідно, Максом Перуцем і Джоном Кендрю в кінці 1950-х років, за що в 1962 році вони отримали Нобелівську премію з хімії.
Фізико-хімічні властивості
Амфотерность
Білки мають властивість амфотерности, тобто залежно від умов виявляють як кислотні, так і осно? вние властивості. У білках присутні кілька типів хімічних угруповань, здатних до іонізації у водному розчині: карбоксильні залишки бічних ланцюгів кислих амінокислот (аспарагінова і глутамінова кислоти) і азотовмісні групи бічних ланцюгів основних амінокислот (в першу чергу,? - Аминогруппа лізину і амідіновий залишок CNH (NH 2 ) аргініну, дещо меншою мірою - імідазольна залишок гістидину). Кожен білок характеризується ізоелектричної точкою (pI) - кислотністю середовища (pH), при якій сумарний електричний заряд молекул даного білка дорівнює нулю і, відповідно, вони не переміщаються в електричному полі (наприклад, при електрофорезі). У ізоелектричної точці гідратація і розчинність білка мінімальні. Величина pI залежить від співвідношення кислих і основних амінокислотних залишків у білку: у білків, що містять багато кислих амінокислотних залишків, ізоелектричної точки лежать в кислому області (такі білки називають кислими), а у білків, що містять більше основних залишків, - в лужному (основні білки ). Значення pI даного білка також може змінюватися в залежності від іонної сили і типу буферного розчину, в якому він знаходиться, так як нейтральні солі впливають на ступінь іонізації хімічних угруповань білка. pI білка можна визначити, наприклад, з кривої титрування або за допомогою ізоелектрофокусірованія.
В цілому, pI білка залежить від виконуваної ним функції: ізоелектрична точка більшості білків тканин хребетних лежить в межах від 5,5 до 7,0, проте в деяких випадках значення лежать в екстремальних областях: так, наприклад , для пепсину - протеолітичного ферменту сильнокислая шлункового соку pI ~ 1, а для сальміна - білка-протаміну молок лосося, особливістю якого є високий вміст аргініну, - pI ~ 12. Білки, що зв'язуються з нуклеїновими кислотами за рахунок електростатичної взаємодії з фосфатними групами, часто є основними білками. Прикладом таких білків служать гістони і протаміни.
Розчинність
Білки розрізняються за ступенем ро...
