Теми рефератів
> Реферати > Курсові роботи > Звіти з практики > Курсові проекти > Питання та відповіді > Ессе > Доклади > Учбові матеріали > Контрольні роботи > Методички > Лекції > Твори > Підручники > Статті Контакти
Реферати, твори, дипломи, практика » Курсовые обзорные » Використання дифракційних методів для аналізу структури, фракційного складу і рівноважних взаємодій біологічних макромолекул

Реферат Використання дифракційних методів для аналізу структури, фракційного складу і рівноважних взаємодій біологічних макромолекул





22]. Їх загальна хімічна формула: АЛЕ - [СН 2 СН 2 О -] n. Як правило, ПЕГ синтезують з молекулярними масами від 150 до 40000 Так. При молекулярних масах менше 400 Так ПЕГ знаходяться в рідкій фазі, а при великих - у порошкоподібному стані. ПЕГ в розчині здатний зв'язуватися з протеїном різними способами, але існують домінуючі, наприклад, найбільш часто зв'язування з білком відбувається в азот-містять місцях або в областях структури білків, що містять імідазольне групу гістидину. Крім того, хімічні зв'язки ПЕГ з лізином і аргініном, наприклад, перешкоджають розщепленню модифікованих молекул трипсином. Одне з найважливіших властивостей ПЕГ - їх висока гідрофільність [22]. Високий вміст атомів водню в молекулі ПЕГ створює водневі зв'язки з молекулами води, що тягне за собою утворення В«водного хмариВ» навколо комплексів В«ПЕГ - білокВ». За рахунок цього значно підвищується їх гідродинамічний радіус.


1.2 Сироваткові білки крові, їх класифікація та функції


Сироватки крові складаються з складної суміші білків з різною структурою і функціями [5]. Поділ на фракції білків методом електрофорезу (ЕФ) засновано на різній рухливості білків в розділяє середовищі під дією електричного поля. Зазвичай методом ЕФ виділяють 5-6 основних стандартних фракцій сироваткових білків: альбуміни і 4-5 типів глобулінів (альфа-1 (2), бета-1 (2), і гамма-глобуліни. p align="justify"> Фракція альфа-глобулінів включає в себе острофазних білки: альфа 1-антитрипсин - інгібітор багатьох протеолітичних ферментів - трипсину, хімотрипсину, плазміну. Вони володіють широким спектром захисних функцій. До альфа-глобулінів також відносяться транспортні білки (тироксинзв'язуючого глобулін, транкортін, альфа - ліпопротеїни). Їх функції: зв'язування і транспорт кортизолу, тироксину і зворотний транспорт ліпідів, відповідно.

Фракція бета-глобулінів містить трансферин (білок-переносник заліза), гемопексин (пов'язує гем, що запобігає його виведення нирками і втрату заліза) , компоненти комплементу (що беруть участь в реакціях імунітету), бета-ліпопротеїни (беруть участь у прямому транспорті холестерину і фосфоліпідів) і частина імуноглобулінів.

Фракція гаммаглобулінів складається з імуноглобулінів: IgG, IgA, IgM, IgE. Функціонально ці макромолекули представляють собою антитіла, що забезпечують гуморальну імунну захист організму від інфекцій і чужорідних речовин. Гамма-глобуліни використовуються в якості препаратів для профілактики і лікування, головним чином, інфекційних захворювань. Препарати з них називають також імуноглобулінами. Гамма-глобуліни надають згубну дію на віруси, бактерії, спірохет...


Назад | сторінка 3 з 18 | Наступна сторінка





Схожі реферати:

  • Реферат на тему: Фракціонування білків м'яса. Кількісне визначення білків
  • Реферат на тему: Білки сироватки крові
  • Реферат на тему: Структура і функції білків
  • Реферат на тему: Будова, властивості та функції білків
  • Реферат на тему: Проблеми моделювання тривимірної структури білків. Методи їх вирішення