еруть також участь? - структури паралельна і антипаралельними, і? - вигин.
При упаковці вторинної структури білка в просторі утворюється третинна структура білка, що складається з усіх компонентів вторинної структури. При утворенні третинної структури білка відбуваються гідрофобні, іонні (електростатичні), водневі ковалентні взаємодії між угрупованнями в бічних радикалах амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга.
З появою третинної структури у білка з'являються і нові властивості - біологічні. Зокрема, прояв каталітичних властивостей пов'язано саме з наявністю у білка третинної структури. І навпаки, нагрівання білків, що приводить до руйнування третинної структури (інакше відоме як денатурація) одночасно призводить до втрати біологічних властивостей.
Четвертичная структура білка увазі таке об'єднання білків третинної структури, при якому з'являються нові біологічні властивості, не характерні для білка в третинної структурі. Кожен з білків - учасників третинної структури - при утворенні четвертинної структури називають субодиницею або протомеров. В освіті четвертинної структури білка беруть участь ті самі зв'язки, що і при утворенні третинної структури, за винятком ковалентних.
Об'єднання білкових молекул третинної структури без появи нових біологічних властивостей називають агрегованим станом.
Біологічний сенс появи четвертинної структури у білків - економія «генетичного матеріалу», оскільки кожна з субодиниць кодується тільки одним геномом ДНК. До того ж, у разі появи помилки при трансляції в однієї з субодиниць, відпадає необхідність ресинтезу інших субодиниць. Четвертичная структура в такому випадку розпадається на субодиниці, дефектна субодиниця віддаляється і знову утворюється четвертинна структура за участю нормальної субодиниці. Зрештою, поява помилки менш імовірно при синтезі (трансляції) порівняно невеликий поліпептидного ланцюга.
Практично всі білки-ферменти мають четвертинних структуру і складаються, як правило, з парного числа протомеров (двох, чотирьох, шести, восьми).
III. КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ
В організмі людини міститься понад 50000 індивідуальних білків, які відрізняються первинною структурою, конформацією, будовою активного центру та функціями. Однак до теперішнього часу немає єдиної і стрункої класифікації, що враховує різні особливості білків. В основі наявних класифікацій лежать різні ознаки. Так білки можна класифікувати:
за формою білкових молекул (глобулярні - округлі або фібрилярні - ниткоподібні)
по молекулярній масі (низькомолекулярні, високомолекулярні)
по виконуваних функцій (транспортні, структурні, захисні, регуляторні та ін.)
по локалізації в клітині (ядерні, цитоплазматичні, лізосомальні та ін.)
по структурним ознаками і хімічним складом білки діляться на дві групи: прості і складні. Прості білки представлені тільки поліпептидного ланцюгом, що складається з амінокислот. Складні білки мають у своєму складі білкову частину і небілковий компонент (простетичної групу). Однак і ця класифікація не є ідеальною, оскільки в чистому вигляді прості білки зустрічаються в організмі рідко.
. 1 Характеристика простих білків
білок амінокислота карбоксильний
До простих білків відносять гістони, протаміни, альбуміни і глобуліни, проламіни і глютеліни, протеіноіди.
Гістони - тканинні білки численних організмів, пов'язані з ДНК хроматину. Це білки невеликої молекулярної маси (11-24 тис.до). За електрохімічним властивостей відносяться до білків з різко вираженими основними властивостями (полікатіонние білки), ВЕТ у гістонів коливається від 9 до 12. Гістони мають тільки третинну структуру, зосереджені в основному в ядрах клітин.
Основна функція гістонів - структурна і регуляторна. Структурна функція полягає в тому, що гістони беруть участь у стабілізації просторової структури ДНК, а отже, хроматину і хромосом. Регуляторна функція полягає в здатності блокувати передачу генетичної інформації від ДНК до РНК.
Протаміни - своєрідні біологічні замінники гістонів, але відрізняються від них складом і структурою. Це самі низькомолекулярні білки (М - 4-12 тис. Так), володіють різко вираженими основними властивостями через великого вмісту в них аргініну (80%).
Як і гістони, протаміни - полікатіонние білки. Вони зв'язуються з ДНК в хроматині спрямовує і знаходяться в молочках риб.
Сальмін - протамін з молоки лосося.
Скумбрін - з молочко скумбрі...
