ед органічних речовин клітини білки стоять на першому місці як за кількістю (10 - 12% від загальної маси клітини), так і за значенням. Білки являють собою високомолекулярні полімери (з молекулярною масою від 6000 до 1 млн. і вище), мономерами яких є амінокислоти. Живими організмами використовується 20 амінокислот, хоча їх існує значно більше. До складу будь амінокислоти входить аміногрупи (-NH 2 ), що володіє основними властивостями, і карбоксильна група (-СООН), що має кислотні властивості. Дві амінокислоти з'єднуються в одну молекулу шляхом встановлення зв'язку HN-CO з виділенням молекули води. Зв'язок між аміногрупою однієї амінокислоти і карбоксилом інший називається пептидного. Білки являють собою поліпептиди, що містять десятки і сотні амінокислот. Молекули різних білків відрізняються один від одного молекулярною масою, числом, складом амінокислот і послідовністю розташування їх у поліпептидного ланцюга. Зрозуміло тому, що білки відрізняються величезною різноманітністю, їх кількість у всіх видів живих організмів оцінюється числом 10 10 - 10 12 .
Ланцюг амінокислотних ланок, з'єднаних ковалентное пептидними зв'язками в певній послідовності, називається первинною структурою білка. У клітинах білки мають вигляд спірально закручених волокон або кульок (глобул). Це пояснюється тим, що в природному білку полипептидная ланцюжок покладена строго певним чином залежно від хімічної будови входять до її складу амінокислот. p align="justify"> Спочатку поліпептидний ланцюг згортається в спіраль. Між атомами сусідніх витків виникає тяжіння і утворюються водневі зв'язки, зокрема, між NH-і СО-групами, розташованими на сусідніх витках. Ланцюжок амінокислот, закручена у вигляді спіралі, утворює вторинну структуру білка. У результаті подальшої укладання спіралі виникає специфічна для кожного білка конфігурація, звана третинної структурою. Третинна структура обумовлена ​​䳺ю сил зчеплення між гідрофобними радикалами, наявними у деяких амінокислот, і ковалентними зв'язками між SH-групами амінокислоти цистеїну (SS-зв'язку). Кількість амінокислот гідрофобними радикалами і цистеїну, а також порядок їх розташування в поліпептидного ланцюжку специфічні для кожного білка. Отже, особливості третинної структури білка визначаються його первинною структурою. Біологічну активність білок проявляє тільки у вигляді третинної структури. Тому заміна навіть однієї амінокислоти в поліпептидному ланцюжку може призвести до зміни конфігурації білка і до зниження або втрати його біологічної активності. p align="justify"> У деяких випадках білкові молекули об'єднуються один з одним і можуть виконувати свою функцію тільки у вигляді комплексів. Так, гемоглобін - це комплекс з чотирьох молекул і тільки в такій формі здатни...
