о, а при значенні рН нижче Рi амінокислота несе сумарний позитивний заряд. Наприклад, при рН = 1,0 всі молекули аланіну існують у формі іонів
В
з сумарним зарядом +1. При рН = 2,34, коли є суміш рівних кількостей іонів
В
сумарний заряд = +0,5. Аналогічним чином можна передбачити знак і величину сумарного заряду для будь-якої іншої амінокислоти при будь-якому значенні рН.
Амінокислоти з іонізіруемой групою в радикалі мають більш складні криві титрування, складаються з 3-ох ділянок, що відповідають трьом можливим стадіями іонізації, і, отже, вони мають три значення рК (рКa 1 , рКa 2 і рК R ). Іонізація кислих амінокислот, наприклад аспарагінової, складається з наступних послідовних стадій:
В
ізоелектрична точки таких амінокислот визначаються також присутністю іонізіруемой групою радикала, поряд з a-аміно і a-карбоксильними групами. Для моноамінодікарбонових кислот ізоелектричної точки зміщені в кислу область рН і визначаються як середнє арифметичне між величинами рК для двох карбоксильних груп (Рi аспарагінової кислоти = 2,97). Для основних амінокислот Рi зміщені в лужну область і обчислюються як середнє арифметичне між величинами рК для двох протоновані аміногруп (Рi лізину = 9,74).
Кислотно-основні властивості амінокислот використовуються для розділення і подальшої ідентифікації амінокислот методами електрофорезу та іонообмінної хроматографії. Обидва ці методу засновані на відмінностях у знаку і величині сумарного електричного заряду при даному значенні рН.
1.4 Спектри поглинання амінокислот
Амінокислоти входять до складу білка, поглинають світло тільки в далекій ультрафіолетової області. Ароматичні амінокислоти тирозин, фенілаланін і особливо триптофан поглинають при 260-280 мм. Цистеїн має слабким поглинанням при 240 нм внаслідок наявності в ньому дисульфідній групи.
1.5 Хімічні реакції амінокислот
Амінокислоти можуть брати участь у багатьох реакціях за участю a-аміно, a-карбокси і різних функціональних R-груп. Ці реакції детально розглянуті в методичному вказівці В«Хімія та біохімія амінокислот і поліпептидів В». Відзначимо лише деякі реакції, що мають особливо важливе значення.
Реакція з нінгідрином (рН> 5) лежить в основі виявлення та кількісного визначення амінокислот і білків.
В
Інтенсивність утворюється забарвлення, оцінюють, вимірюючи поглинання світла при довжині хвилі 540 нм (для проліну - 440 нм).
Для ідентифікації амінокислот служить також отримання: 1) фенілтіогітантіонових (ФТТ) похідних амінокислот, поглинаючих в УФ області, 2) дансільних флуоресціюючих похідних (ДНФ) і т.д.
Для харчовиків становить інтерес реакція амінокислот з сполуками, що містять карбонільну групу С = О, з різними альдегідами й відновлюють цукрами (Глюкозою, рибозой і почасти фруктозою). У результаті цієї реакції відбувається розкладання як початкової амінокислоти, так і реагує з нею поновлюючого цукру.
В
Альдегіди, утворилися з амінокислот, мають певним запахом, від якого в значній мірі залежить аромат багатьох харчових продуктів.
Лейцин дає запах житнього хліба, гліцин - карамелі, фурфурол - запах зеленого яблука, гідроксиметилфурфурол - запах меду.
Далі фурфурол і гідроксиметилфурфурол реагують з новою молекулою амінокислоти в результаті утворюються темнофарбовані сполуки - Меланоїдіни. Освіта їх пояснює спостережуване потемніння багатьох харчових продуктів під час їх виготовлення. Особливо інтенсивно реакція між амінокислотами і відновлюють цукрами відбувається при підвищеній температурі, що має місце під час сушіння харчових продуктів, овочів, фруктів, молока, солоду. Освіта золотисто-коричневої скоринки, специфічного аромату і смаку хліба залежать в основному від меланоідінових реакцій, що відбуваються при випічці.
1.6 Пептиди
Амінокислоти з'єднуються один з одним ковалентним пептидного зв'язком. Освіта її відбувається за рахунок a-аміногрупи (-NH 2 ) однієї амінокислоти і a-карбоксильної (-СООН) групи інший з виділенням молекули води.
В
У результаті реакції поліконденсації можна отримати з'єднання, складені з багатьох амінокислотних залишків - поліпептиди. При написанні формули лінійних пептидів з відомою послідовністю амінокислотних залишків починають з N-кінця (на кінці пептиду знаходиться вільна a-аминогруппа), використовуючи скорочені позначення амінокислот. Назви пептидів складаються з назв відповідних амінокислот з суфіксом-іл, починаючи з N-кінцевого залишку, - назва С-кінцевої амінокислоти (містить вільну a-карбоксильну групу) зберігається. Наприклад, аргініл-аланіл-гліцин-глутаміл-лізин. p> Кожен пептид містить тільки одну вільну a-аміно-і a-карбоксильну групу, які знаходяться на кінцевих залишках амінокислот. Ці групи і R-групи деяких амінокислот можуть ...
