вно заряджені;
4) негативно заряджені (при pH 6-7).
Поліпептиди. або просто пептиди, природні або синтетичні. з'єдн., молекули яких брало побудовані із залишків a-амінокислот, з'єднаних між собою пептидними (амідних) зв'язками C (O) NH. Можуть містити в молекулі також неамінокіслотную компоненту (напр., залишок вуглеводу). За кількістю амінокислотних залишків, що входять до молекули пептидів, розрізняють ді-пептиди, трипептиди, тетрапептиди і т.д. Пептиди, що містять до 10 амінокислотних залишків, зв. олигопептидами, що містять більше 10 амінокислотних залишків поліпептидами Природні поліпептиди з мовляв. масою більше 6 тис. називаються білками. p> Білки (Протеїни, поліпептиди) - високомолекулярні органічні речовини, складаються із з'єднаних в ланцюжок пептидного зв'язком амінокислот. У живих організмах амінокислотний склад білків визначається генетичним кодом, при синтезі в більшості випадків використовується 20 стандартних амінокислот. Безліч їх комбінацій дають велику різноманітність властивостей молекул білків. Крім того, амінокислоти у складі білка часто піддаються посттрансляційним модифікаціям, які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його В«роботиВ» в клітині. Часто в живих організмах кілька молекул білків утворюють складні комплекси, наприклад, фотосинтетичний комплекс.
Крім послідовності амінокислот поліпептиду (первинної структури), вкрай важлива тривимірна структура білка, яка формується в процесі фолдінга (від англ. folding, В«згортанняВ»). Тривимірна структура формується в результаті взаємодії структур нижчих рівнів. Виділяють чотири рівня структури білка [15]:
Первинна структура - послідовність амінокислот у поліпептидного ланцюга. Важливими особливостями первинної структури є консервативні мотиви - поєднання амінокислот, важливих для функції білка. Консервативні мотиви зберігаються в процесі еволюції видів, по них часто вдається передбачити функцію невідомого білка.
Вторинна структура - локальне впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюга, стабілізовану водневими зв'язками і гідрофобними взаємодіями. Нижче наведені деякі поширені типи вторинної структури білків:
О±-спіралі - щільні витки навколо довгої осі молекули, один виток становлять 3,6 амінокислотних залишку, і крок спіралі складає 0,54 нм [16] (так що на один амінокислотний залишок припадає 0,15 нм), спіраль стабілізована водневими зв'язками між H і O пептидних груп, віддалених один від одного на 4 ланки. Спіраль побудована виключно з одного типу стереоізомерів амінокислот (L). Хоча вона може бути як левозакрученной, так і правозакрученной, в білках переважає правозакрученная. Спіраль порушують електростатичні взаємодії глутамінової кислоти, лізину, аргініну. Розташовані близько один до одного залишки аспарагіну, серину, треоніну і лейцину можуть стерично заважати утворенню спіралі, залишки проліну викликає вигин ланцюга і також порушує О±-спіралі.
ОІ-листи (Складчасті шари) - кілька зигзагоподібних поліпептидних ланцюгів, в яких водневі зв'язки утворюються між відносно віддаленими один від одного (0,347 нм на амінокислотний залишок [16]) в первинній структурі амінокислотами або різними ланцюгами білка, а не близько розташованими, як має місце в О±-спіралі. Ці ланцюги зазвичай спрямовані N-кінцями в протилежні сторони (Антипаралельна орієнтація). Для утворення ОІ-листів важливі невеликі розміри бічних груп амінокислот, переважають зазвичай гліцин і аланін.
ПЂ-спіралі;
310-спіралі;
невпорядковані фрагменти.
Третинна або тривимірна структура - просторова будова поліпептидного ланцюга (набір просторових координат складових білок атомів). Структурно складається з елементів вторинної структури, стабілізованих різними типами взаємодій. У стабілізації третинної структури беруть участь:
ковалентні зв'язку (Між двома залишками цистеїну - дисульфідні містки);
іонні зв'язку між протилежно зарядженими бічними групами амінокислотних залишків;
водневі зв'язки;
гідрофільно-гідрофобні взаємодії.
При взаємодії з оточуючими молекулами води білкова молекула В«прагнеВ» згорнутися так, щоб неполярні бічні групи амінокислот виявилися ізольовані від водного розчину; на поверхні молекули виявляються полярні гідрофільні бічні групи.
четверичной структура (Або суб'едінічная, доменна) - взаємне розташування декількох поліпептидних ланцюгів у складі єдиного білкового комплексу. Білкові молекули, що входять до склад білка з четвертинної структурою, утворюються на рибосомах окремо і лише після закінчення синтезу утворюють загальну надмолекулярну структуру (можна вважати її і молекулою, якщо між різними поліпептидними ланцюгами, як це нерідко буває, утворюються дисульфідні містки). До складу білка з четвертинної структурою можуть входити як ідентичні, так і різняться поліпептидні ланцюжка. У стабілі...
