2.3 Гідратація і дегідратація білків
гідратації називається здатність білків міцно зв'язувати значну кількість вологи. Гідрофільність окремих білків залежить від їх будови. Розташовані на поверхні білкової глобули гідрофільні групи (амінниє, карбоксильні і ін) притягають молекули води, строго орієнтуючи їх на поверхні. У ізоелектричної точці (коли заряд білкової молекули близький до нуля) здатність білка адсорбувати воду найменша. Зрушення рН в ту або іншу сторону від ізоелектричної точки призводить до дисоціації основних або кислотних груп білка, збільшення заряду білкових молекул і поліпшенню гідратації білка. Навколишнє білкові глобули гідратна (Водна) оболонка надає стійкість розчинів білка, заважає окремим частинкам злипатися і випадати в осад. У розчинах з малою концентрацією білку (Наприклад, молоко) білки повністю гідратованих і зв'язувати воду не можуть. У концентрованих розчинах білків при додаванні води відбувається додаткова гідратація.
Здатність білків до додаткової гідратації має в технології їжі велике значення. Від неї залежать соковитість готових виробів, здатність напівфабрикатів з м'яса, птиці, риби утримувати вологу, реологічні властивості тіста і т. д. Прикладами гідратації в кулінарній практиці є: приготування омлетів, котлетної маси з продуктів тваринного походження, різних видів тіста, набухання білків круп, бобових, макаронних виробів і т.д. Дегідратацією називається втрата білками зв'язаної води при сушінні, заморожуванні і розморожуванні м'яса і риби, при тепловій обробці напівфабрикатів і т.д. Від ступеня дегідратації залежать такі важливі показники, як вологість готових виробів і їх вихід. br/>
2.4 Денатурація білків
Це складний процес, при якому під впливом зовнішніх факторів (температури, механічного впливу, дії кислот, лугів, ультразвуку та ін) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, тобто нативної (природною) просторової структури. Первинна структура а отже, і хімічний склад білка не змінюються. При кулінарній обробці денатурацію білків частіше всього викликає нагрівання. Процес цей у глобулярних і фібрилярних білках відбувається по-різному. У глобулярних білках при нагріванні посилюється теплове рух поліпептидних ланцюгів всередині глобули водневі зв'язки, які утримували їх у певному положенні, розриваються і поліпептидний ланцюг розгортається, а потім згортається по-новому. При цьому полярні (заряджені) гідрофільні групи, розташовані на поверхні глобули і забезпечують її заряд і стійкість, переміщуються всередину глобули, а на поверхню її виходять реакционноспособниє гідрофобні групи (дисульфідні, сульфгідрильні та ін), нездатні утримувати воду. Денатурація супроводжується змінами найважливіших властивостей білка: втратою індивідуальних властивостей (наприклад, зміна окраскімяса при його нагріванні внаслідок денатурації міоглобіну); втратою біологічної активності (наприклад, в картоплі, грибах, яблуках і ряді інших рослинних продуктів містяться ферменти, що викликають їх потемніння, при денатурації білки-ферменти втрачають активність); підвищенням атакується травними ферментами (як правило, піддані тепловій обробці продукти, що містять білки, перетравлюються повніше і легше); втратою здатності до гідратації (Розчиненню, набухання); втратою стійкості білкових глобул, яка супроводжується їх агрегуванням (згортанням, або коагуляцією, білка). p> Агрегирование - це взаємодія денатурованих молекул білка, яке супроводжується утворенням більш великих часток. Зовні це виражається по-різному залежно від концентрації і колоїдного стану білків у розчині. Так, в малоконцентровані розчинах (до 1%) згорнувся білок утворює пластівці (піна на поверхні бульйонів). У більш концентрованих білкових розчинах (наприклад, білки яєць) при денатурації утворюється суцільний гель, що утримує всю воду, що міститься в колоїдної системі. p> Білки, що представляє собою більш-менш обводнені гелі (м'язові білки м'яса, птиці, риби; білки круп, бобових, борошна після гідратації та ін), при денатурації ущільнюються, при цьому відбувається їх дегідратація з відділенням рідини в навколишнє середовище. Білковий гель, підданий нагріванню, як правило, має менші обсяг, масу, великі механічну міцність і пружність в порівнянні з вихідним гелем нативних (натуральних) білків. Швидкість агрегування золів білка залежить від рН середовища. Менш стійкі білки поблизу ізоелектричної точки. p> Для поліпшення якості страв і кулінарних виробів широко використовують спрямована зміна реакції середовища. Так, при маринуванні м'яса, птиці, риби перед смаженням; додаванні лимонної кислоти або білого сухого вина при припускании риби, курчат; використанні томатного пюре при гасінні м'яса та ін створюють кисле середовище зі значеннями рН значно нижче ізоелектричної точки білків продукту. Завдяки меншій дегідратації білків вироби виходять більш соковитими. Фі...
