аний час протеоліпіди являє собою білки, що містять значну кількість жирних кислот, які на відміну від ліпопротеїнів пов'язані з апобілків ковалентними зв'язками. Всі види живих істот містять такі білки в мембранах, особливо багато їх у мембранах мозкових клітин і в мієліну. Відомо три типи зв'язків білка з жирною кислотою. p align="justify">. Тіоефірная по довжині поліпептидного ланцюга
/
O
/|
__CH2 - S-C - (CH2) n - CH3, де n від 12 до 16
/
. Приєднання миристиновой кислоти по N-кінця (гліцин)
/
/
NH-CO-(CH2) n - CH3
. Приєднання глікофосфоліпідов до карбоксильне кінця фосфотіділовая кислота - фосфорна кислота - інозитол - гексози -
/
- 0-CH 42 0 -/
COOH
Функція цих білків ще недостатньо ясна, але є підстави припускати, що вони є компонентами впізнавання, тому що входять до складу рецепторів трансферину, а фосфатидил-інозітоловая структура здійснює функцію заякоріванню до поверхні клітин.
Закріплення за допомогою мембранного В«якоряВ». Роль В«якоряВ» може виконувати ковалентно пов'язаний з білком залишок жирної кислоти (міристинова - З 14 або пальмітинова - З 16 ). Білки, пов'язані з жирною кислотою, локалізовані в основному на внутрішній поверхні плазматичної мембрани. Міристинова кислота приєднується до N-кінцевого гліцину з утворенням амідного зв'язку. Пальмітинова кислота утворює тіоефірную зв'язок з цистеїном або складноефірний із залишками серину і треоніну.
Невелика група білків може взаємодіяти із зовнішньою поверхнею клітин за допомогою ковалентно приєднаного до С-кінця білка фосфатіділінозітолглікана. Цей В«якірВ» - часто єдина сполучна ланка між мембраною і білком, тому при дії фосфоліпазиС цей білок відділяється від мембрани. p align="justify"> Поверхневі білки або домени інтегральних білків, розташовані на зовнішній поверхні всіх мембран, майже завжди глікозовані. Олігосахаридних залишки можуть бути приєднані через амідну групу аспарагіну або ОН-групу серину і треоніну (рис. 3). Вони захищають білки від протеолізу, беруть участь у впізнавання лігандів або адгезії. p align="justify"> Фосфорилування білка здійснюється по ОН-групами серину, треоніну, рідше тирозину ферментами з групи протеїнкіназ, тоді як дефосфорілірованіе каталізують гідролітичні ферменти фосфопротеінфосфатази. У числі добре вивчених процесів фосфорилювання слід назвати метаболізм глікогену, фосфорилювання тропоніну та ін
Механізми фосфорилювання, залежні від сАМФ, мають важливе значення у функціонуванні мембран, гістонів, рибосомальних біл...
