ізоелектричної точці відсутність заряду у молекул білка послаблює сили відштовхування між білковими частинками, що сприяє агрегації білкових молекул і випадання білка в осад, тобто в ізоелектричній точці розчин білка нестійкий, так як білок втрачає один з факторів стабілізації білкових водних розчинів - заряд.
При додаванні лугу або кислоти до білка, що випав в осад у ізоелектричному стані, настає перезарядка його молекул, і білок знову переходить в розчин - Розчиняється. p> Білки зберігають свою нативну структуру, а, отже, виконують властиву їм функцію лише за певних фізико-хімічних параметрах середовища. Якщо якимось чином зруйнувати зв'язки стабілізуючі просторову структуру (Вторинну, третинну, четвертичную) білкової молекули, то впорядкована, унікальна для кожного білка конформація пептидного ланцюга порушується і молекула цілком або в значній частині приймає форму випадкового безладного клубка. Така зміна білка називають денатурацією. При денатурації білка первинна структура зберігається.
Денатурацію можна викликати дією фізичних і хімічних факторів. Висока температура (Вище 60є) викликає руйнування в білку гідрофобних і водневих зв'язків. p> Швидкість теплової денатурації залежить від температури, вологості, (сухі білки більш стійкі до денатурації) присутності солей, їх концентрації. Теплова денатурація супроводжується агрегацією білків, випаданням їх в осад, що являє собою вже вторинне явище. Типовим прикладом денатурації може служити згортання білків курячого яйця при нагріванні.
Білки денатурують і при багатьох механічних впливах: розтиранні, енергійному струшуванні, при опроміненні ультрафіолетовому, високочастотному і т. д. При ліофілізації більшість Бєлов не денатурує, тому цей спосіб сушіння використовується для отримання білкових препаратів.
Дія кислот і лугів так само викликає денатурацію внаслідок перезарядки і зміни дисоціації іоногенних амінокислот. При сильному підкисленні або подщелачіваніі всі диссоциирующие групи білка мають однойменний заряд (переважно NН 3 + -груп при низьких значеннях рН і -СОО - - при високих). Взаємне відштовхування однойменних зарядів викликає розрив частини слабких зв'язків, в результаті чого порушується нативная структура. Однак є білки, які стійкі при крайніх значеннях рН. Наприклад, пепсин при рН 1,5-2 має максимальну активність, у аргінази оптимум рН 9,5-9,7.
Денатурація може бути викликана катіонами важких металів і деякими аніонами - йоду, тіоционату та ін Вважають, що при цьому утворюються міцні комплексні з'єднання і відбувається порушення власних зв'язків в білку іонних, водневих, гідрофобних.
Дія органічних розчинників викликає порушення гідрофобних взаємодій у молекулах білка.
Полярні денатурирующие агенти низькі спирти, етиленгліколь, діоксан і ін утворюють водневі зв'язки з аміногрупами або карбоксильними групами пептидного кістяка й з деякими групами радикалів амінокислот, підміняючи власні внутрімолекулярні водневі зв'язки в білку, внаслідок чого четвертичная, третинна і вторинна структури частково або повністю руйнуються.
Деякі хімічні сполуки (гліцерин, глюкоза та ін цукру) надають на білки захисну дію. Вважають, що це пов'язано з їх адсорбцією на глобулах білків і утворенням великих гідрофільних комплексів. Денатурація білків супроводжується зміною їх фізико-хімічних властивостей. Знижується розчинність, гідрофільність білка, його в'язкість, оптичні властивості. Денатуровані білки дають більш інтенсивні кольорові реакції на амінокислоти, т.к. вони стали більш доступними внаслідок розгортання поліпептидного ланцюжка. В«ОголюютьсяВ» при цьому і пептидні зв'язку, тому протеоліз денатурованих білків ферментами протікає з більшою швидкістю, ніж нативних.
При денатурації білок втрачає свою біологічну активність, що виражається в нездатності ферментів, гормонів, вірусів виконувати свої функції тобто вони інактивуються.
У певних умов, при видаленні денатуруючого агента або при повільному охолодженні розчину білка денатурованого нагріванням відбувається ренатівація - Відновлення вихідної (нативної) конформації і специфічної біологічної функції білка.
Процес денатурації білків відіграє велику роль в технології харчових продуктів при їх теплової обробці. Так втрата схожості і погіршення хлібопекарських властивостей, що відбувається внаслідок перегріву зерна при його неправильної сушці в зерносушарці, є наслідком денатурації білків. Процес глибокої денатурації відбувається при випічці хліба. Копчення м'яса при температурі (40-90єС) супроводжується часткової денатурацією білків і звільненням прихованих функціональних груп (-SH,-COOH, -NH 2 ,-OH - , = С = О та ін), які можуть вступати у взаємодію з летючими продуктами коптильних газів. У результаті всіх перерахованих процесів відбувається необоротна дегідратація, коагуляція частини білків...
