, у т.ч. і самих ферментів, обумовлені швидким і безперебійним функціонуванням певних ферментних систем. Іншими словами, сукупність ферментативних реакцій, суворо локалізованих в клітинах і органах, становить молекулярну основу життєдіяльності організму.
Основним відзнакою ферментів від хімічних каталізаторів є висока специфічність їх дії, тобто кожен фермент діє на певну речовину або на хімічний зв'язок певного типу.
Напр., фермент лактази розщеплює тільки молочний цукор - лактозу з утворенням глюкози і галактози, а амілаза діє тільки на полісахариди - глікоген і крохмаль.
Висока специфічність ферментів грає важливу біологічну роль, тому завдяки цьому властивості ферментів в організмі відбувається послідовне розщеплення складних речовин до більш простих, які або всмоктуються у кишечнику, або виводяться з організму.
Напр., білки їжі спочатку розщеплюються протеолітичними ферментами - пепсином, трипсином і хімотрипсином на великі фрагменти поліпептидного природи. Ці поліпептиди в кишечнику під дією ферментів пептідаз розщеплюються до амінокислот, які всмоктуються в кров і розносяться кровотоком в різні органи, де використовуються для синтезу білків, специфічних для даного організму.
Перший ферментний препарат (екстракт з проростків ячменю, сприяючий перетворенню крохмалю в цукор) був отриманий в 1814 р. академіком Петербурзької академії наук К. С. Кірхгофа. Пізніше активний початок цього екстракту отримало назву ферменту діастази або амілази. Роботи К. С. Кірхгофа послужили основою для використання ферментів у харчовій промисловості - отримання патоки і глюкози з крохмалю.
Протягом тривалого часу не вдавалося виділити ферменти у вигляді індивідуальних речовин, тому хімічна природа їх була невідома. Значним стимулом до дослідженням в цьому напрямі з'явилися роботи російського біохіміка А. Я. Данилевського, який вперше розділив амілазу і трипсин соку підшлункової залози. Запропонований А. Я. Данилевським метод адсорбції ферментів на гідроокису алюмінію послужив основою для подальших розробок препаративних методів отримання очищених препаратів індивідуальних ферментів. В кінці 20-х рр.. XX в. амер. биохимиками Д. Самнером і Д. Нортропом вперше були отримані в кристалічному вигляді ферменти - уреаза і пепсин. Ці роботи, остаточно довели білкову природу ферментів, послужили початком нового етапу у розвитку препаративної хімії ферментів. В даний час відомо понад півтори тисячі ферментів, з яких більше ста отримані в кристалічному стані, тобто в найбільш очищеному вигляді.
Зміст переважної більшості ферментів в органах і тканинах настільки мало, що робить скрутним визначення їх вмісту в абсолютних кількісних величинах (напр., в міліграмах). Тому про зміст ферментів в тому чи іншому органі судять по його активності. За одиницю активності ферментів приймається таке його кількість, яка в одну хвилину каталізує перетворення певної кількості субстрату - активність ферментів в біологічних рідинах, напр., в сироватці крові, прийнято виражати в одиницях активності на 1 мл рідини. p> Дія ферментів залежить від ряду факторів, серед яких найбільш важливі температура і реакція середовища. Для більшості ферментів людини і теплокровних тварин оптимум дії спостерігається при +37 - +38 В°, тобто при температурі тіла. Широкі кордону температурного оптимуму для ферментів пов'язані з пристосувальними і захисними функціями організму при станах, що супроводжуються підвищенням загальної температури тіла (лихоманка, різного роду інфекції і т.д.). Залежність активності ферментів від температури використовується в медичній практиці, в Зокрема в хірургії, для управління ходом хімічних реакцій процесів обміну при деяких екстремальних (невідкладних) станах.
Напр., при складних оперативних втручаннях, що вимагають тимчасового відключення кровопостачання оперованих органів (напр., операції на серці, мозку і великих судинах), в цих тканинах виникає киснева недостатність, яка може призвести до важких і необоротних ускладнень. У цих умовах необхідно уповільнити інтенсивність обмінних процесів, щоб знизити споживання кисню клітинами. Це можливо при зниженні активності ферментів за рахунок зниження загальної температури організму. Для цих цілей хірургами запропоновано метод гіпотермії, коли шляхом охолодження тіла хворого домагаються зниження швидкості ферментативних реакцій, уповільнення обміну речовин, а, отже, споживання кисню. Т.ч. запобігається кисневе голодування тканин, що особливо важливо для мозку - органу, найбільш чутливого до нестачі кисню.
У нормальних фізіологічних умовах активність ферментів в біологічних рідинах, в першу чергу в сироватці крові, відносно низька в порівнянні з їх активністю в тканинах. При ряді захворювань і несприятливих впливах на організм, що супроводжуються порушенням структури клітин і проникності клітинних мембран, ферменти тканин надходять у великій кількості в кров - розвивається гиперфермен...
