ься зміною його ферментативної активності. Так, денатурація ферменту, викликана різними методами, призводить до втрати ним ферментативної активності.
Механізм дії ферментів. Для того щоб могла здійснюватися хімічна реакція, молекули речовин повинні володіти певною енергією, необхідної для подолання енергетичного бар'єра. Цей бар'єр обумовлений силами відштовхування між молекулами або ж внутрішньомолекулярними силами зчеплення. Енергія, яку необхідно повідомити молекулам, щоб між ними відбулася взаємодія, називається енергією активації.
Швидкість хімічної реакції може бути підвищена як внаслідок збільшення числа активованих молекул, так і шляхом зменшення висоти енергетичного бар'єра. Активація молекул може бути досягнута за рахунок підвищення температури. При наявності каталізатора спостерігається зниження енергетичного бар'єру. У порівнянні з іншими каталізаторами ферменти знижують його особливо значно.
Згідно сучасним уявленням про механізм ферментативного каталізу, в ході ферментативної реакції утворюється проміжне з'єднання ферменту і субстрату. Молекула ферменту має активний центр, який визначає специфічність і каталітичну активність ферменту. Активний центр являє собою поєднання певних амінокислотних залишків, які вступають в контакт з молекулою субстрату.
У результаті взаємодії активного центру ферменту з субстратом виникає тимчасове з'єднання ферменту і субстрату - активний фермент-субстратний комплекс. Потім відбувається розпад комплексу, при цьому звільняється фермент, а субстрат перетворюється в інше з'єднання. Таким чином, в цілому ферментативна реакція складається з трьох послідовних стадій, а саме:
) утворення фермент-субстратного комплексу;
) перетворення його в комплек фермент-продукт і
) дисоціації продукту і ферменту (відділення їх один від одного).
Освіта фермент-субстратного комплексу призводить до перерозподілу внутрішньомолекулярної енергії: знижується міцність підлягає розриву зв'язку і реакція здійснюється значно легше [2].
Ферменти мають температурний оптимум активності. Ферментативні реакції, подібно іншим хімічним реакціям, прискорюються при підвищенні температури. Характер впливу температури на ферментативні реакції визначається двома одночасно протікають факторами: по-перше, при підвищенні температури на 10 ° швидкість реакції зростає в 1,5-3 рази (температурний коефіцієнт реакції); по-друге, при цьому посилюється процес руйнування ферменту, пов'язаний з денатурацією білка. Швидкість реакції швидко зростає при підвищенні температури від 0 до 25 °, потім цей процес поступово сповільнюється, а при температурі вище 40 ° зазвичай починає знижуватися. Температурний оптимум активності більшості ферментів організму близький до температури тіла і лежить в межах 37-40 °. При 60-70 ° більшість ферментів повністю втрачають свою активність. Відомо, що при таких температурах майже всі білки піддаються незворотною денатурації.
З пониженням температури швидкість ферментативних реакцій зменшується, хоча при 0 ° ферменти ще не припиняють своєї дії.
Цікаво, що температурний оптимум ферментів внутрішніх органів і крові обмежений вузькими межами, тоді як для ферменту тканин і органів, що безпосередньо стикаються із зовнішнім середовищем, він більш широкий. Зниження активності цих ферментів при зміні температури відбувається не так різко, що має істотне значення для пристосування організму до мінливих температурних умов навколишнього середовища.
Термолабильность - чутливість до високої температури - одне з характерних властивостей ферментів, обумовлене їх білкової природою. Однак є кілька термостабільних ферментів, що зберігають каталітичну активність при температурі 100 °. До них відноситься фермент м'язової тканини міокіназа.
Ферменти мають оптимум дії при певному рН. Каталітична активність ферментів залежить від концентрації водневих іонів. Ферменти, так само як і інші білки, можуть розглядатися як амфотерні сполуки, в молекулі яких міститься велика кількість іонізуючого груп. Залежно від концентрації водневих іонів вони матимуть різні кількості позитивно і негативно заряджених груп.
Для багатьох ферментів характерно, що найбільша активність проявляється в ізоелектричної точці, т. е. при такому рН, коли загальна сума заряджених груп дорівнює нулю.
У повній мірі активність ферменту виявляється при строго визначеному значенні рН середовища і різко знижується, при зміні його в кислу або лужну сторону. Інакше кажучи, кожен фермент має свій оптимум рН, при якому активність ферменту максимальна. Для багатьох тканинних ферментів він близький до нейтральної реакції, але існує й чимало ферментів, pН-...
