(АТФ), необхідна для здійснення скорочення, глікоген - живильна речовина, неорганічні солі і багато інших речовин, зокрема кальцій. [20]
Велика роль білків у транспорті речовин в організмі. Маючи різні функціональні групи і складну будівлю макромолекули, білки зв'язують і переносять зі струмом крові багато з'єднань. Це, насамперед, гемоглобін, що переносить кисень з легень до кліток. У м'язах цю функцію бере на себе ще один транспортний білок - міоглобін.
Ще одна функція білка - запасна. До запасних білок відносять феритин - залізо, овальбумин - білок яйця, казеїн - білок молока, зеин - білок насіння кукурудзи.
регуляторну функцію виконують білки-гормони. Гормони - біологічно активні речовини, які впливають на обмін речовин. Багато гормонів є білками, поліпептидами окремими амінокислотами. Одним з найбільш відомих білків-гормонів є інсулін. Цей простий білок складається тільки з амінокислот. Функціональна роль інсуліну багатопланова. Він знижує вміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену в печінці і м'язах, збільшує утворення жирів з вуглеводів, впливає на обмін фосфору, збагачує клітки калієм. [19]
Регуляторною функцією володіють білкові гормони гіпофіза - залози внутрішньої секреції, зв'язаної з одним з відділів головного мозку. Він виділяє гормон росту, при відсутності якого розвивається карликовість. Цей гормон являє собою білок з молекулярною масою від 27000 до 46000. Одним з важливих і цікавих у хімічному відношенні гормонів є вазопресин. Він пригнічує мочеобразование і підвищує кров'яний тиск. Вазопресин - це октапептид циклічної будови.
регуляторну функцію виконують і білки, що містяться в щитовидній залозі - тиреоглобуліну, молекулярна маса яких близько 600000. Ці білки містять у своєму складі йод. При недорозвиненні залози порушується обмін речовин. [18]
Інша функція білків - захисна. На її основі створена галузь науки, названа імунологією.
Останнім часом в окрему групу виділені білки з рецепторній функцією. Є рецептори звукові, смакові, світлові й ін.
Слід згадати і про існування білкових речовин, що гальмують дію ферментів. Такі білки володіють інгібіторної функціями. При взаємодії з цими білками фермент утворить комплекс і втрачає свою активність, повністю або частково. Багато білків - інгібітори ферментів - виділені в чистому вигляді і добре вивчені. Їхні молекулярні маси коливаються в широких межах; часто вони відносяться до складних білок - глікопротеїдів, другим компонентом яких є вуглевод.
Якщо білки класифікувати тільки по їхніх функцій, то таку систематизацію не можна було б вважати завершеною, оскільки нові дослідження дають багато фактів, що дозволяють виділяти нові групи білків з новими функціями. Серед них унікальні речовини - нейропептиди (відповідальні за найважливіші життєві процеси: сон, пам'ять, біль, відчуття страху, тривоги). [17]
. 5 Зміна змісту білків в процесі технологічної обробки
Під дією обробки змінюються містяться в продуктах білки, жири, вуглеводи, вітаміни, мінеральні та смакові речовини, що впливає на засвоюваність, харчову цінність, масу, смак, запах, колір використовуваних продуктів. Білки коагулюють (згортаються) при температурі вище 70 ° С, втрачають здатність до набухання, завдяки чому після теплової обробки зменшується маса м'яса і риби. [16] Такі продукти, як м'ясо, риба, яйця, не можна перепарівать, так як при цьому падає їх засвоюваність за рахунок змін, що відбуваються в молекулах білка: колаген переходить в глютин, розм'якшуючи тканини.
Денатурація білків - це складний процес, при якому під впливом зовнішніх факторів (температури, механічного впливу, дії кислот, лугів, ультразвуку та ін.) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, т. е. нативної (природної) просторової структури. Первинна структура, а отже, і хімічний склад білка не змінюються. При кулінарній обробці денатурацію білків найчастіше викликає нагрівання. Процес цей в глобулярних і фібрилярних білках відбувається по-різному. У глобулярних білках при нагріванні посилюється тепловий рух поліпептидних ланцюгів всередині глобули, водневі зв'язки, які утримували їх у певному положенні, розриваються і поліпептидний ланцюг розгортається, а потім згортається по-новому. При цьому полярні (заряджені) гідрофільні групи, розташовані на поверхні глобули і забезпечують її заряд і стійкість, переміщуються всередину глобули, а на поверхню її виходять реакційноздатні гідрофобні групи (дисульфідні, сульфгідрильні та ін.), Не здатні утримувати воду. Денатурація супроводжується змінами найважливіших властивостей білка: втратою індивідуальних властивостей (наприклад, зміна забарвлення м'яса при його нагріванні ...
