ектричного заряду або навіть при повній відсутності його. Гідратація знижує поверхневу енергію колоїдної частинки. Навколо колоїдної частини білка групуються молекули води, причому перший шар боле щільно з'єднаний з колоїдної часткою. Зв'язок наступних шарів води з колоїдної часткою поступово слабшає.
При недостатній гідратації частинок білка водний шар стає слабким і частинки їх при втраті електричного заряду прагнуть з'єднатися, укрупняясь і коагулюючи.
Частинки альбуміну гідратованих більшою мірою, ніж казеїну, тому в ізоелектричної точці вони коагулюють, хоча стійкість їх внаслідок нейтралізації електричних зарядів зменшується. Спирт, віднімаючи від білків, зокрема від альбуміну, воду, порушує його стійкість в розчині, і альбумін випадає в осад. Реакція альбуміну кисла, за величиною близька до казеїну. У хімічному відношенні він також аналогічний казеїну, утворює сполуки як з лугами, так і з кислотами.
Молочний глобулін - це третій білок молока, кількість його ще менше, ніж альбуміну, - всього близько 0,2%.
Між глобулінами молока розрізняють власне молочні глобуліни - 0,15% і імунні глобуліни - 0,05%.
Виділити глобуліни можна при повному насиченні молочної сироватки сірчанокислим магнієм, осад глобуліну треба відфільтрувати і діалізом звільнити від мінеральних солей.
Глобулін, що виділяється в чистому вигляді з молока, являє собою порошок, розчинний у воді, що містить солі.
У молоці глобулін знаходиться в розчиненому стані. При нагріванні розчину, має слабокислу реакцію, до 75 0 З глобулін випадає в осад. Зазвичай осадження його при пастеризації відбувається разом з альбуміном молока.
За просторовому розташуванню поліпептидних ланцюгів білки молока відносяться до глобулярним білкам. Вивчення їх вторинної та третинної структури показало, що казеїн на відміну від звичайних глобулярних білків майже не містить О±-спіралей; О±-лактальбуміну і ОІ-лактоглобулін містять більшу кількість спіралізованих ділянок. Казеїн, ймовірно, проміжне положення між компактною структурою глобули і структурою безладного клубка, яка зазвичай спостерігається при денатурації глобулярних білків. Така структура забезпечує хорошу расщепляемость казеїну протеолітичними ферментами при перетравленні в нативному (природному) стані без попередньої денатурації.
1.1.2 Амінокислотний склад білків
Білки молока містять майже всі амінокислоти, зазвичай зустрічаються в білках. Амінокислоти білків відносяться до О±-амінокислотам L-форми і мають загальну формулу:
R - CH - COOH
NH 2
До складу білків молока входять як циклічні, так і ациклічні амінокислоти - нейтральні, кислі і основні, причому переважають кислі (табл.2). Кількість окремих груп амінокислот в білках, яке визначається породою, індивідуальними особливостями тварин, стадією лактації, сезоном і іншими факторами, обумовлює їх фізико-...
